Thể đạm độc hay
prion là 1 dạng cấu trúc protêin (đạm) có sắp xếp đa cấu trúc nhiều hướng, tối thiểu có thể biến đổi thành thể đạm độc khác. Đây là cách nó nhân bản và gây bệnh tương tự như siêu vi/vi rút. Thể đạm độc trong tiếng Anh gọi là
prion, theo cách gọi vào năm 1982 của
Stanley B. Prusiner, là cách nói kết hợp của
protein (đạm) và
infection (lây nhiễm), dựa vào khả năng của thể đạm độc có thể tự sao và truyền cấu trúc của nó cho thể đạm độc khác.
[1] Trong nhiều năm thu thập đặc tính của thể đạm độc, thể đạm độc đầu tiên được phát hiện trên động vật có vú được coi như thể đạm độc chính (major prion protein) (
PrP).
Prion là phân tử
prôtêin không chứa một loại
axit nuclêic nào hoặc nếu có thì cũng quá ngắn để mã hóa bất kì một prôtêin nào mà prion có. Trong
cơ thể bình thường có thể có sẵn prion nhưng chúng không gây bệnh. Trong một điều kiện nào đó prion có thể thay đổi
cấu trúc và gây bệnh. Prion gây nhiều bệnh nguy hiểm ở
động vật và người, gây
thoái hóa hệ thần kinh trung ương và giảm sút trí tuệ như
bệnh bò điên,
bệnh kuru, bệnh mất ngủ FFI ở người.
Tất cả các bệnh prion được biết đến ở động vật có vú ảnh hưởng đến cấu trúc của não hoặc các mô thần kinh khác; tất cả đều tiến triển, chưa có cách điều trị hiệu quả và luôn gây tử vong. Cho đến năm 2015, tất cả các bệnh prion động vật có vú được coi là PrP gây ra, tuy nhiên, vào năm 2015, nhiều bệnh teo hệ thống (MSA) đã được phát hiện và được đưa ra giả thuyết là do một dạng prion alpha-synuclein gây ra.
Prion tạo thành tập hợp protein bất thường gọi là amyloids, chúng tích tụ trong mô bị nhiễm bệnh, liên quan đến tổn thương mô và chết tế bào.Amyloids cũng chịu trách nhiệm cho một số bệnh thoái hóa thần kinh khác như bệnh Alzheimer và bệnh Parkinson. Tập hợp prion ổn định, và sự ổn định cấu trúc này có nghĩa, prion có khả năng chống biến tính bởi các tác nhân hóa học và vật lý: chúng không thể bị phá hủy bằng cách khử trùng hoặc nấu ăn thông thường. Điều này làm cho việc xử lý và ngăn chặn trở nên khó khăn.
Prion có thể sống khỏe ở ngưỡng 121 độ C
Prion thậm chí còn được xem là “
mầm bệnh chết”
Prion đặc biệt nguy hiểm do tốc độ lây nhiễm các protein khác. Tất cả các bệnh gây ra bởi prion là rất nghiêm trọng, làm mất khả năng hoạt động, phổ biến nhất là bệnh CJD (bệnh nhũn não), có thể gây tàn phế và tử vong nhanh trong vòng một năm. Rất may, hầu hết các trường hợp được báo cáo đều rơi vào độ tuổi trên 60 và khá hiếm. Về những thiệt hại mà prion gây ra dường như không có bất kỳ đặc điểm nào của mầm bệnh khác. Prion không có vật liệu di truyền như DNA hay RNA và không có bộ phận cơ thể nào cụ thể. Về cơ bản, prion là các protein bị biến dạng và không tách rời các sinh vật, khiến chúng trở nên nguy hiểm, không chết hay “bất tử”.
Đã có nhiều trường hợp người mắc bệnh prion chỉ đơn giản là tiếp xúc với thiết bị bệnh viện bị nhiễm bệnh. Các phương pháp khử trùng thông thường được thiết kế để tiêu diệt vi khuẩn và virus, như phóng xạ và nhiệt lại không có tác dụng với prion, nó có thể sống khỏe ở ngưỡng 121 độ C (249,8 độ F), ngưỡng đủ để tiêu diệt hầu hết các mầm bệnh mà chúng ta đã biết.
Khoa học vẫn chưa hiểu prion là cái gì và vì sao chúng tồn tại
Prion là protein mô động vật được tìm thấy ở nhiều bộ phận của cơ thể, chủ yếu là ở não, tủy sống và mắt.Bản thân chúng không nguy hiểm, và thậm chí có thể phục vụ mục đích nào đó trong cơ thể, mặc dù chúng có xu hướng rắc rối.Như đã đề cập, prion có khuynh hướng trở nên truyền nhiễm một khi thay đổi hình dạng. Điều đó có nghĩa, chúng có thể chuyển đổi hình dạng lệch tâm sang các protein khác, khiến các protein này “di căn” và lan rộng. Tùy thuộc vào mức độ lệch tâm, prion có thể gây ra một loạt các bệnh nghiêm trọng, như bệnh Creutzfeldt-Jakob và nhiều bệnh khác.Thật thú vị, đến nay khoa học vẫn không biết tại sao prion tồn tại, thậm chí còn không có gì đáng chú ý trong cơ thể, ngay cả khi bệnh gây suy nhược mà chúng tạo ra.Một số nghiên cứu phát hiện thấy, prion còn đóng vai trò chức năng cho sự hoạt động của các dây thần kinh.